facebook
twitter
vk
instagram
linkedin
google+
tumblr
akademia
youtube
skype
mendeley
Global international scientific
analytical project
GISAP
GISAP logotip
Перевод страницы
 

НОВАЯ МОДЕЛЬ НУКЛЕОСОМЫ

НОВАЯ МОДЕЛЬ НУКЛЕОСОМЫ НОВАЯ МОДЕЛЬ НУКЛЕОСОМЫ
Людмила Телепнева, научный сотрудник

Институт микробиологии и иммунологии им. И.И.Мечникова, Украина

Участник первенства: Национальное первенство по научной аналитике - "Украина";

Открытое Европейско-Азиатское первенство по научной аналитике;

УДК 577.2

Представлена новая модель нуклеосомы на основе первичной биоструктуры.

Ключевые слова:первичная биоструктура, аминокислоты, белки, нуклеотиды, липиды, гистоны, нуклеосома, линкерный участок ДНК.

It is a new model ofnucleosomes on the basis of primary biostructure.

Keywords: primary biological structures, amino acids, proteins, nucleotides, lipids, histones, nucleosome, the linker DNA segment.

 

   «Жизнь коротка, искусство огромно, случай скоропреходящ, опыт обманчив, суждение трудно».
  Гиппократ(ок. 460 – ок. 377 до н.э.), греческий врач и педагог.

Прежде чем представить новую модель структурной части хромосомы (нуклеосомы), напомним основные особенности первичной биоструктуры, определившей все особенности генетического кода и состоящей из 9-ти идентичных цилиндрических субъединиц, одна из которых при сборке в полноценную структуру сразу же превращается в её суперэлемент (на рис. 1а данная субъединица биоструктуры окрашена в зеленый цвет).

а)                                                                                               б)

Рис. 1. Формы существования первичной биоструктуры: три плоскостные (рис. 1а) и одна объемная (рис. 1б) – кубическая с тремя аминокислотами, расположенными в трех из четырех возможных реакционных каналов биоструктуры, объясняющая возможность существования нескольких рамок считывания одного и того же генетического материала (со сдвигом на одно основание влево (аминокислота, окрашенная на рисунке 1б в сиреневый цвет) или на одно основание вправо (аминокислота, окрашенная здесь в красный цвет) по отношению к центральному элементу первичной биоструктуры – её суперэлементу.

 

Суперэлементом первичной биоструктуры называется её субъединица, взаимодействующая с максимальным количеством идентичных ей субъединиц данной биоструктуры. Заметим также, что через суперэлемент первичной биоструктуры проходят оси её симметрии как в плоскостных формах существования (рис.1а), так и в объемной (рис. 1б).

Особо подчеркнем, что образующая суперэлемента (субъединица, окрашенная на рис. 1а в зеленый цвет) участвует в создании всех 20 реакционных каналов биоструктуры (4-х больших и 16-ти малых), образующих при этом 64-е биобухты.

В предыдущей работе [8] сообщалось о том, что первичная биоструктура должна иметь хотя бы одну свободную биобухту от аминокислот, чтобы эволюционировать в дальнейшем и принять в свой состав ион металла или же углевод. Поскольку существует три плоскостные формы существования первичной биоструктуры, то и бухт, запретных для аминокислот, должно быть не меньше или равно цифре 3. Их число и соответствует определенному экспериментально числу стоп-кодонов (терминаторных кодонов, нонсенс-кодонов).

В этой связи представляют интерес следующий факт: трем терминирующим кодонам комплементарны только соответствующие кодоны серина (один) и лейцина (два).

Но, для чего же понадобились первоначально эти аминокислотные биодобавки первичной биоструктуре, представляющей собою в зависимости от материала своих субъединиц: липидный или нуклеотидный биоплот?

Попадание аминокислоты в один из его 20 каналов (поскольку 2х8 +4 =20) приводило к изменению положения данного биоплота в пространстве и способствовало его лучшему приспособлению к изменяющимся условиям окружающей среды. Именно поэтому для первичной биоструктуры важно было, чтобы одна и таже аминокислота могла попадать в несколько биобухт реакционных каналов, поскольку количество этих биодобавок в окружающей среде всегда было не слишком велико, как и их разнообразие. Действительно, результаты секвенирования генома ряда видов показали, те или иные организмы предпочитают использовать в своём наследственном коде один кодон вместо другого, хотя результат в плане синтеза белков вроде бы один и тот же.

Кроме того, выступающая за пределы биоплота аминокислота (длина которой равнялась диаметру его субъединицы (рис. 1б) сразу же могла выступать в объединенной биосистеме как в качестве её датчика (рецептора) слежения за изменениями во внешней среде, так и её определителем для других биоструктур.

Если учесть, что в канал первичной биоструктуры легче попадать по одной аминокислоте, становится понятным выбор 20-ти из них в протеиногенные и наличия у большинства из них не менее одного кодона. Следовательно, кодон является, по сути, своеобразной бухтой биоканалов, созданных образующими субъединиц биоструктуры, в которую и попадает аминокислота, взаимодействующая с суперэлементом данной биоструктуры. А поскольку каждую биобухту первородной биоструктуры (из 64 возможных в ней, поскольку 2х8х3 + 4х4 = 64) создают образующие только двух субъединиц, невольно создается впечатление двоичности генетического кода.

Особо обратим внимание на тот факт, что благодаря своим катализирующим свойствам первородная биоструктура уже была способна создавать различные дипептиды. В связи с тем, что вокруг определенной аминокислоты могли собираться как липидные, так и нуклеотидные молекулы, взаимодействующие с ней согласно генетическому коду, данное обстоятельство привело к созданию двуслойности (или двуцепочечности) биологических структур, что значительно увеличило защиту первородной биоструктуры от воздействия внешней среды. К тому же, преимущественное расположение аминокислот N-концами в сторону внешней среды от плота привело к тому, что одна из этих двух нуклеотидных цепей (первичная биоструктура) стала «информационной», а другая – комплементарная ей, - нечитаемой и защищающей первую цепь от внешнего воздействия.

Поскольку N-конец у аминокислот менее объемный, чем C-конец, внешний липидный слой мог создаваться из более габаритных липидных молекул, чем внутренний. Это обстоятельство, в свою очередь, привело к тому, что площадь верхнего, защитного липидного слоя стала больше первородного, что и привело, в дальнейшем, к искривлению липидного бислоя, вплоть до его полного замыкания с захватом части внешней среды в образованную емкость. Если при этом в такую внутреннюю емкость попадала только нуклеотидная биоструктура, получалась первичная вирусная частица, а если дополнительно туда же попадала и белковая катализирующая структура, образовывалась первичная клеточная структура, давшая, в свою очередь, в качестве своих потомков: бактерии, археи и эукариоты.

Следует отметить, что в создании больших каналов первичной биоструктуры принимают участие 4-ре субъединицы, максимально удаленные от её суперэлемента. В тоже время, все аминокислоты, попадающие в данную биоструктуру, обязательно в процессе каталитического синтеза контактируют с этой удивительной субъединицей. Данная особенность прародительницы генетического кода должна была обязательно проявиться в его свойствах. Действительно, в генетическом коде кодоны с общим первым нуклеотидом кодируют аминокислоты со сходными путями биосинтеза, а с общим вторым нуклеотидом - сходны по гидрофильности-гидрофобности.

Глядя на рис. 1а, можно заметить, что малые каналы первородной биоструктуры резко отличаются друг от друга своим местом расположения по отношению к суперэлементу биоструктуры в двух формах плоскостного существования (характерных для пребывания её в кислой и щелочной средах). Так, шесть из восьми малых каналов данной первичной биоструктуры располагаются непосредственно вокруг суперэлемента. Благодаря этому он может одновременно взаимодействовать с максимальным количеством идентичных аминокислот, попадающих в эти каналы, т. е. с 6-ю идентичными аминокислотами.

Поскольку первичные биоструктуры могут собираться из трех подсистем, в состав которых входят три идентичных субъединицы и взаимодействующая с ними аминокислота, становится очевидным, что число аминокислот, способных попадать в эти каналы, тоже может быть равно трем. Действительно, среди 20 протеиногенных аминокислот выделяется 3, обладающие 6 кодонами-синонимами. Такими аминокислотами являются: лейцин (Leucine,L, Leu, C6H13NO2;UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG;1,293 г/см3 (18°C); Тпл. 294 °C) и серин (S, Ser, Сер; C3H7N1O3,UCU, UCC,UCA, UCG, AGU, AGC; 1,537 г/см³; Тпл.  228°C), а также аргинин (L-Arginine;R, Arg, Арг; C6H14N4O2; CGU, CGC, CGA, CGG; AGA, AGG;Тпл. 2384 °C) [1].

Заметим при этом, что лейцин, в отличие от серина, имеющий одноименные корни для всех своих шести кодонов, интересен еще и тем, что, скорее всего, именно он своими ритмическими повторами (через 7 аминокислот) определяет характеристические свойства ДНК-связывающих белков с помощью "leucine zipper" [4]. Причем только шестикодонные серин, лейцин и аргинин имеют по два разных первых нуклеотида их кодонов.

Отметим также, что благодаря таким аминокислотам первородная биоструктура уже не разделяется на отдельные фрагменты при смене одной плоскостной формы существования в другую, как это постоянно происходит в случае с биоструктурой, содержащей только четыре идентичных субъединиц и образующих при этом либо один большой реакционный канал, либо два малых канала, в зависимости от плоскостной формы существования.

Особо подчеркнем, что данное природное новшество осуществляется благодаря тому, что все идентичные субъединицы первородной биоструктуры способны удерживаться друг около друга не только благодаря связям между идентичными субъединицами, но и связям, создающимся при помощи аминокислот. Причем 6 из этих аминокислот могут быть идентичными и скрепляющими воедино 7 идентичных субъединиц первородной биоструктуры. В роли остальных «скрепляющих добавок» для биоструктуры могут выступать либо однокодонные аминокислоты – серусодержащий метионин (Met, означая тем самым начало аминокислотных вставок в данной первородной структуре) и ароматическая аминокислота триптофан (Trp), либо остальные аминокислоты, имеющие большее количество кодонов.

В результате этого первичная биоструктура сразу же становилась не только переносящей, но и катализирующей, причем, в зависимости от материала субъединиц, не только липидной и нуклеотидной, но и белковой, что и позволило в дальнейшем создать огромное количество ферментов (энзимов).

В настоящее время принято считать, что вырожденность генетического кода зависит от частоты встречаемости данной аминокислоты в белках (за исключением аргинина). Попытаемся объяснить это исключение с позиций нуклеотидов кодонов этой аминокислоты и определить её кодоны на первородной нуклеотидной биоструктуре.

В этой связи обратим внимание на тот факт, что первые два нуклеотида основных кодонов аргинина образованы нуклеотидами, взаимодействующими друг с другом с образованием тройных водородных связей. Это, с одной стороны, делает такие биоструктуры более крепкими, а, с другой, - позволяет аргинину скреплять нуклеотиды первичной биоструктуры гораздо сильнее, чем две другие шестикодонные аминокислоты.

Именно поэтому почти все клеточные молекулы аргинина и находятся в нуклеотидных биоструктурах, окружая их суперэлемент, а не в иных белках, как лизин (lysin, K, Lys, Лиз, C6H14N2O2, AAA, AAG). По своим химическим свойствам и структуре эти две аминокислоты идентичны и, попадая в организм, лизин способен заменить аргинин, что может привести к распаду первичной биоструктуры [5].

Благодаря описанному выше новшеству первичная биоструктура смогла собирать из идентичных субъединиц и свой первый слой защиты (окрашенный рис. 2а в синий цвет), сразу же превративший все 9 её субъединиц в суперэлементы. Горизонтальное расположение этих 23-х нуклеотидов можно представить следующим образом (рис. 2а).

а)                                                                                      б)

Рис. 2. Биоструктура из 24-х идентичных нуклеотидов и 8-ми идентичных аминокислот (окрашенных на рис. 2а в красный цвет), содержащая теперь 9 суперэлементов – субъединиц первородной биоструктуры - 2а. Нуклеотидная субъединица нуклеосомы, включающая в свой состав две первоначальные биоструктуры в кубической форме существования (окрашенных здесь, как и на рис. 1б и рис. 2а в серый цвет) с линкерной субъединицей (окрашенной на рис. 2а и 2б в белый цвет) - 2б.

 

Так были заложены основы невероятной живучести биоструктур, с одной стороны, и возможность существования фильтрующихся форм биообъектов, с другой. Но, самое главное, что при этом уже была заложена база для удвоения части биоструктуры и деления такой эволюционировавшей первичной биоструктуры на две почти равные её части, что особенно наглядно видно при нахождении её в объемной форме существования (рис. 2б).

При таком делении биоструктуры уже могли создаваться: родительская (первичная) клетка и стволовая, имеющая на одну субъединицу больше. Это обстоятельство уменьшало для стволовой клетки время её клеточного цикла, по сравнению с родительской клеткой, при равном количестве нуклеотидов в окружающей среде и позволяло ей создавать большее количество потомков, по сравнению с первичной клеткой, тем самым увеличивая её шансы на длительное выживание в окружающей среде.

Описанное выше свойство биоструктуры, со временем, и вылилось в устойчивое увеличение её субъединиц и привело к появлению так называемой добавочной (линкерной) субъединицы (незакрашенной субъединицы на схеме рис. 2а и 2б), позволившей такой биоструктуре присоединять к себе подобные ей или другие биоструктуры. Таким образом и появился на свет феномен горизонтального переноса генетического материала.

В этой связи отметим, что линкерные фрагменты нуклеосом, включающие от 15 до 100 п.н. (в среднем 60 п.н.) в зависимости от типа клетки, не только обеспечивают объединение генов, но и обусловливают их экспрессию, в связи с чем часто в середину линкера помещают какой-либо регуляторный генетический элемент, например, промотор, или участок связывания с рибосомой. Благодаря такой укладке достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз. ДНК в форме В имеет диаметр 2 нм, нуклеосома – 10-11 нм, толщина – 5,5-6 нм [6].

Высокая основность аргинина и, соответственно, способность образовывать ионные связи с фосфатными группами ДНК, обуславливает образование нуклеотпротеидов — комплексов гистон-ДНК хроматина и протамин-ДНК гетерохроматина сперматозоидов [2]. Теперь становится понятным, почему особенно высоко содержание аргинина в основных белках — гистонах и протаминах (до 85 %).

В принятой сейчас модели нуклеосомы (рис. 3а) гистоны непосредственно контактируют с ДНК и способны нейтрализовать отрицательный заряд фосфатных групп ДНК за счёт положительных зарядов аминокислотных остатков [3].

а)                                                                           б)

Рис. 3. Две модели нуклеосом: 3а - принятая сейчас структурная организация хроматина [7]; 3б – Две нуклеосомы, в виде первичных биоструктур, где зеленым цветом окрашены 7 участков ДНК, входящих в состав нуклеосомы (№ 1); голубым цветом выделены линкерные участки ДНК длиной порядка 60 нуклеотидных пар (№ 2); синим цветом окрашен гистон Н1, объединяющий два линкерных участка ДНК, очень богатый Lys, теряющийся при деградации мономерных нуклеосом (№ 3); красным цветом выделены 8 коровых гистонов 4-х типов (№ 4).

 

Отметим также, что положительно заряженные аминокислоты сосредоточены в основном в аминных (N-) и карбоксильных (C-) концевых частях молекул коровых гистонов, называемых хвостами. Причем гистоновые хвосты длиной около 15— 30 аминокислотных остатков не организованы в какие-либо выраженные вторичные структуры. Однако они, и прежде всего N-хвост, играют ключевую роль в эпигенетических механизмах, в которых участвуют данные белки. Известно также, что области эухроматина, в которых расположены активно транскрибируемые гены, обладают некоторыми структурными особенностями. Так, е-аминогруппа лизина метилирована или ацетилирована; метилированы некоторые остатки аргинина и гистидина в гистонах Н2А и Н2В. В гистоне HI, ассоциированным с линкерными последовательностями, фосфорилируются остатки серина. Результат этой серии ковалентных модификаций - снижение суммарного, положительного заряда гистонов и ослабление сродства нуклеосом к ДНК [6].

Учитывая изложенные выше факты, можно предположить, что при создании нуклеосомы отдельные участки ДНК формируются в нуклеотидные субъединицы и собираются вокруг своего суперэлемента подобно субъединицам первородной биоструктуры, однако в этом случае их удерживают друг возле друга уже не аминокислоты, как в первичной биоструктуре, а белки, чрезвычайно богатые аргинином и лизином.

Поскольку нуклеосомы повторяются каждые 200 (+/-15) нуклеотидных остатков [6], можно считать, что на каждую нуклеотидную субъединицу нуклеосомы приходится 23 н.о.

Заключение

Природа очень экономна и любит неоднократно использовать хорошо работающие схемы создания биоструктур в аналогичных целях. Так, катализирующие и переносные нуклео- и липопротеиды, а также ферменты (энзимы, белковые катализирующие системы) могут строиться по одной схеме. В связи с этим первородная биоструктура, выдержавшая с огромным успехом эволюционный отбор, не только определила генетический код, но и эволюцинируя, могла послужить прообразом для создания нуклеосом. В таком случае 7 участков ДНК протяженностью 24 н. п. представляют собою субъединицы нуклеосомы, а 2 остальных – её линкерные участки, в то время как 8 белков кора - гистонные белки - выполняют при этом роль молекул аргинина и лизина первородной биоструктуры.

Следует заметить, что благодаря тому, что и нуклеотидные цепи, и коровые белки имеют протяженную структуру, нуклеосома стала более стабильной биоструктурой, по сравнению с первичной, поскольку в нуклеосоме длинее линии контактов нуклеотидных цепей со связующими белками, чем между единичным нуклеотидом и такой же единичной аминокислотой. Таким образом первый, нуклеосомный, уровень компактизации хроматина играет как регуляторную, так и структурную роль, обеспечивая плотность упаковки ДНК в 7 раз.

Для жизни характерна периодическая смена форм существования биоструктур, возникающая, в основном, под действием движения молекул жидкости, как во всем внутреннем объеме биоструктуры, так и во внешней, окружающей её среде. Прав Гиппократ, считавший организм человека единым целым, зависящим от условий внешней среды.

Литература:

  • 1. Аминокислоты. URL:  www.xumuk.ru/encyklopedia/218.html (дата обращения 30.10.2015).
  • 2. Аргинин. URL:  https://ru.wikipedia.org/wiki/Аргинин(дата обращения 30.10.2015).
  • 3. Гистоны. URL:   http://medbiol.ru/medbiol/slov_sverd/0000f78d.htm (дата обращения 30.10.2015).
  • 4. Звонкова Е.Н., Кузьмина С.Ю., Есипова О.В. Белковые мотивы и их структурно-функциональная роль. Ж. Биоорг. химия. 1992, т. 18, N 4, стр. 453-473.
  • 5. Лизин. URL:  https://ru.wikipedia.org/wiki/ Лизин (дата обращения 30.10.2015).
  • 6. Нуклеосомы: структура. URL:  http://medbiol.ru/medbiol/genexp/000aedee.htm (дата обращения 30.10.2015).
  • 7. Структура нуклеиновых кислот URL: http://www.biochemistry.ru/pub/book3.htm (дата обращения 30.10.2015).
  • 8. Телепнева Л.Г. Условия создания плоскостной и объемной форм существования биосистемы с девятью идентичными субъединицами [Электронный ресурс]. // SCI-ARTICLE.RU. 2013. URL: http://sci-article.ru/ (дата обращения 30.10.2015).
0
Ваша оценка: Нет (7 голосов)
Комментарии: 11

Хлущевская Оксана Анатольевна

Уважаемая Людмила Анатольевна! Очень интересное исследование, проделана огромная работа на очень высоком научном уровне! Удачи Вам и дальнейших научных открытий и новых идей! С уважением О. А. Хлущевская.

Телепнева Людмила Георгиевна

Дорогие мои рецензенты, все участники и организаторы конференции, посвященной памяти Гиппократа! Сердечно благодарю всех Вас не только за Ваши высокие экспертные оценки моего доклада, но и за Ваш высокий профессионализм, так ярко проявившийся в Ваших трудах, представленных как на этой конференции, так и на многих других, ей предшествующих! Честно говоря, я бы с таким же большим удовольствием поблагодарила каждого из Вас лично, однако прекрасные представители подрастающего поколения Украины, не только создающие сейчас музей первому нобелевскому лауреату Слобожанщины, но и участвующие в создании всемирной электронной книги-памяти «Мечников – миру, народы мира – великому сыну» убедительно попросили меня обратиться ко всем Вам сразу с просьбой прислать по электронному адресу…. Ваши доклады с комментариями к ним. Они даже придумали название раздела для этой книги - «Нас объединили всемирно известные врач Гиппократ, биолог Мечников и ГИСАП*)». Дело в том, что Мечников на протяжении более 25 лет, отстаивая свое любимое детище – клеточную теорию иммунитета, не пропускал ни одного многолюдного собрания естествоиспытателей, а затем в письмах к многочисленны друзьям живо комментировал происходящее на них. Этот раздел книги наглядно покажет всему миру, как происходят современные интерактивные мероприятия такого рода, ведь печатные труды конференций в полной мере не отражают их работу и значение для дальнейших разработок ученых. Все жители Слобожанщины будут бесконечно признательны Вам, если Вы предложите им прислать в книгу и работы других известных Вам сограждан, написавших о великом ученом, оставившем свой неизгладимый в веках вклад во многих областях естествознания. Нам всем очень хочется, чтобы данная книга соответствовала уровню ученого, которому она посвящается. А это, поверьте, невозможно, без Вашего непосредственного участия в ней, как замечательных продолжателей дела всей его жизни. Я, со своей стороны, изо всех своих сил постараюсь оправдать Ваше высокое доверии и буду рада вместе с Вами участвовать в создании этой книги-памяти. Еще раз благодарю всех Вас за добрые и искренние пожелания в мой адрес и от всей души желаю Вам дальнейших творческих и профессиональных достижений, любви и понимания близких Вам людей и учеников, время для общения с которыми часто значительно сокращается из-за Вашей непрерывной творческой и научной работы. С уважением Телепнева Людмила Георгиевна.

Потопальський Анатолій Іванович

Очень интересная теоретическая статья, посвященная возможным путям эволюции биоструктур, связанных из сохранением, реализацией и передачей наследственной информации в биосистемах. Согласно мнению автора, все особенности генетического кода, в том числе наличие стоп-кодонов, кодонов-синонимов, возможно объяснить особенностями первичной биоструктуры и входящих в нее элементов, также взаимодействие с другими элементами структуры и с окружающей средой. Именно такая первородная биоструктура, в которой была заложена возможность эволюции, и послужила прообразом для создания нуклеосом и современных систем регуляции всех жизненных функций организма как единого целого с окружающей средой. Автору желаем дальнейших успехов в выяснении Тайны из Тайн, которая, даже познанной, казалось бы, до основания, будет оставаться такой и для следующих поколений, потому, что биоструктуры эволюционируют, как и вся Вселенная, и такая возможность объясняется именно особенностями их уникальной, связанной с Жизнью, структуры. С уважением, А.И. Потопальский, В.А. Кацан

Никонов Михаил Васильевич

Уважаемая Людмила Георгиевна! Вами проделана серьёзная научная работа, получены интересные результаты, сделаны корректные выводы. Желаю Вам дальнейших творческих успехов в интересной и очень важной для человечества проблеме. С уважением М.В. Никонов

Химич Галина Захаровна

Автором проведена большая системная высокого научного уровня работа.Раскрывается довольно длинный эволюционный путь биоструктуры. Любая биоструктура постоянно испытывает на себе внешнее воздействме окружающей среды и, уничтожая близлежащие биоструктуры, она может "трансформировать" сохранившиеся аналогичные ей субъединицы. Это автором удачно продемонстрировано на рисунке. В заключение автором сделан вывод,что первородная биоструктура не только определила генетический код, но и, эволюционируя, послужила прообразом создания нуклеосом, ставшей более стабильной биоструктурой по сравнению с первичной. Желаю Вам, Людмила, дальнейших успехов. С уважением Галина захаровна Химич.

Григоренко Любовь Викторовна

Уважаемая Людмила Анатольевна! Ваш доклад очень интересен; идея инновационная, наверное 100 % уникальности. Вы занимаетесь революционными исследованиями, так как идея стволовых клеток, структура генома, клонирование - уже давно занимает умы зарубежных коллег, учёных, - это медицина будущего. Желаю Вам дальнейших творческих успехов в реализации Ваших исследований и поддержки научной общественности. С уважением, Любовь

Сарсекова Дани

Уважаемая г-жа Людмила Телепнева! Работа, выполненная Вами, довольно трудо - и наукоемкая. В результате кропотливого труда Вами сделаны выводы о том, что первородная биоструктура может служить прообразом для создания нуклеосомы, биоструктурой которой стала более стабильной . Желаю успехов в дальнейших исследованиях. С уважением Дани

Кулиева Хокума

Автором выбрана интересная тема, научно доказано и разработана схема формирования сложных биоструктур. Интересны заключения, которые указывают на то, что "катализирующие вещества имеют общую схему строения", а значить и их функций. Чем сложнее биоструктура, тем сложнее форма и вещество, удерживающее их, в данном случае белки, богатые незаменимыми аминокислотами - аргинин и лизином. Желаю успехов и благополучия в дальнейших исследованиях. hokuma kuliyeva

Дубровский Юрий Владимирович

Автором выполнена работа очень высокого научного уровня, снимающая многие кажущиеся противоречия молекулярной организации биосистем и, пожалуй, объясняющая возникновение первичного гомеостаза. Очень интересно предположение о практически одновременном (в эволюционном масштабе) возникновении вирусов и клеточных структур. Принятая автором методология моделирования субстратной организации живого заслуживает особого внимания. Кажется, сходными по сути моделями оперировали Уотсон и Крик при создании концепции двойной спирали ДНК. Однако, не совсем ясно - был ли какой-то внешний или внутренний побуждающий импульс для формирования наиболее целесообразной структурной организации сложных молекулярных соединений и была ли первородная биоструктура ещё при своём возникновении точкой приложения естественного отбора ? С уважением, Ю.В. Дубровский

Телепнева Людмила Георгиевна

Глубокоуважаемый Юрий Владимирович Дубровский! Очень признательна Вам за такую очередную оценку моего труда! Поэтому не скрою от всех, что любая справедливая оценка труда ученым, работами которого восхищаешься на протяжении десятков лет, всегда окрыляет на новый научный поиск. Ведь в замечаниях его не только виден твой промах, но и порою открывается цель, к которой ты должен стремиться в познании недостижимой истины – своеобразной линии горизонта научного знания об окружающем нас мире. К великому сожалению, Юрий Владимирович, из-за стремления рассказать больше о дальнейшей эволюции биоструктуры, названной мною сокращенно как «БСОЛ-2012» («BSOL-2012»), я не упоминула в этой работе о том, что она в своем становлении прошла достаточно длинный эволюционный путь. К тому же, он был довольно подробно изложен в моих статьях, размещенных в «Sci-article.ru». Вы абсолютно правы в том, что любая биоструктура с самого своего возникновения постоянно и неизбежно испытывает на себе внешнее воздействие окружающей среды. Но, именно она, безжалостно и бездушно уничтожая поблизости аналогичную биоструктуру, может «доставить» чудом сохранившейся «БСОЛ-2012» субъединицы, аналогичные её субъединицам. Данное обстоятельство и отмечено на рис. 2а, где субъединицы из разрушенных ранее «БСОЛ-2012», окрашенные теперь в синий цвет, окружили целую «БСОЛ-2012», окрашенную в серый цвет, не только создав при этом для её 9-ти субъединиц «защитный вал» от воздействий внешней среды, но и невольно превратив каждую из её субъединиц в суперэлемент данной объединенной биостуктуры. Следует заметить, что при переходе в кубическую форму существования данные субъединицы объединенной биосруктуры вновь будут стремиться собраться в прежнюю, эволюционно выгодную для них кубоподобную форму, создав при этом симметричное соединение двух «БСОЛ-2012» с элементами «защиты» на свободных концах. Причем в этом случае, в отличие от перехода в кубическую форму существования одиночной кубической «БСОЛ», не происходит утраты половины скрепляющих элементов первичной биоструктуры, окрашенных на рис. 2а в красный цвет. Теперь все 8 скрепляющих элементов, в роли которых могут выступать аминокислоты (углеводы или ионы металлов) могут разместиться в восьми биоканалах, созданных в результате сборки в объединенную биоструктуру. При этом каждая из этих скрепляющих биодобавок может выбрать более комфортный для неё и всей биоструктуры биоканал, созданный основаниями двух её субъединиц и образующей третьей субъединицы. Поскольку в плоской форме существования биобухта, в которой надолго может задержаться аминокислота, создается образующими двух субъединиц биоструктуры, то и в кубической форме существования биоканала, данная аминокислота будет больше взаимодействовать с субъединицей, поставляющей для создания данного канала свою образующую, чем с двумя другими, также участвующими в создании этого канала. Это обстоятельство, вероятно, и закрепило навечно тройку нуклеотидов, окружающих одну аминокислоту, создав тем самым часть биоструктуры, которую затем человек назвал «кодоном» этой аминокислоты. Таким образом, именно аминокислота выбирает центральный нуклеотид своего кодона, с которым она постоянно контактирует через его образующую как в плоскостной, так и в объемной формах существования «БСОЛ-2012» и в дальнейших её эволюционно выверенных потомках. Поскольку в данные биоканалы «БСОЛ-2012» аминокислоты могли заходить, как слева, так и справа, аминокислоты могли располагаться в двух восозданных кубических формах «БСОЛ-2012» либо «нос» к «носу» (т.е. N-концами друг к другу, как будущие inverted repeats), либо последовательно выставив свои менее объемные N-концы в одну сторону («нос»-«хвост» - direct repeats), образуя при этом возможность в дальнейшем создавать пептидные связи. Это обстоятельство затем и отразилось в бесчисленных повторах ДНК, которые могут быть прямыми, инвертированными и комплементарными палиндромами. Поскольку палиндромом называют любой симметричный относительно своей середины набор символов, такую новую биоструктуру, находящуюся в кубической форме существования (рис. 2б) поправу можно назвать первым «Биологическим палиндромом» (БП). Причем в зависимости от материала его субъединиц биоструктрура рис. 2б будет представлять собою либо липопротеидную либо нуклеотидную нить (цепь). В этой связи отметим, что исключительным правилом для человека является вхождение полилейциновых повторов в сигнальные пептиды. [Экспансия нуклеотидных повторов[vmede.org/sait/?page=30&id.]]. Обратим при этом особое внимание на тот факт, что только серин из трех шестикодонных аминокислот, способен поменять свой средний нуклеотид кодона на иной, поскольку в его четырех кодонах он представлен цитозином (С), а в двух других - гуанином (G). Следует также заметить, что у аргинина во всех его шести кодонах средний нуклеотид тот же – G, в то время как у лейцина во всех кодонах в качестве среднего нуклеотида выступает урацил (U) Таким образом, невольно объясняется задействование именно серина во многих реакционных центрах бесчисленных и разнообразных ферментов (энзимов), в отличие от двух других шестикодонных аминокислот. В связи с тем, что белки, могли объединять эти довольно длительно живущие биологические палинромы (БП), состоящие из двух последовательно соединенных «БСОЛ-2012» и аналогичных им субъединиц, защищающих первородные БС от воздействия внешней среды, они и стали объединяться в соединения, подобные «новой модели нуклеосомы»-2015 («НМН-2015» или ). В подобной НМН шесть идентичных «БСОЛ-2012» не только защищают от воздействия внешней среды седьмую, центральную «БСОЛ-2012», но и в случае своей гибели поставляют ей свои идентичные составляющие для замены случайно утраченной ею субъединицы. Еще раз огромнейшее спасибо за заданный вопрос, ибо он свидетельствует о том, что Вам данное направление науки также интересно, как и Ваша любимая гидробиология. С уважением и пожеланием всего самого наилучшего Телепнева Л.Г.

Дубровский Юрий Владимирович

Я просто в восторге от Ваших изысканий. Примерно три десятилетия назад академик Энгельгардт в острых дискуссиях обосновывал факт становления молекулярной биологии как отдельной биологической науки. При этом он категорически возражал, против её понимания как продукта синтеза биохимии и биофизики. Он доказывал, что её следует понимать скорее как синтез теории биомолекул и стереометрии. Объяснял, что сферой молекулярной биологии является, в первую очередь, изучение элементарных структур и процессов в трёхмерном пространстве и что именно пространственный анализ элементарной организации живого принесёт наиболее значимые и актуальные знания. Методология и результаты Ваших исследований - блестящее тому подтверждение. С уважением, Ю.В. Дубровский
Комментарии: 11

Хлущевская Оксана Анатольевна

Уважаемая Людмила Анатольевна! Очень интересное исследование, проделана огромная работа на очень высоком научном уровне! Удачи Вам и дальнейших научных открытий и новых идей! С уважением О. А. Хлущевская.

Телепнева Людмила Георгиевна

Дорогие мои рецензенты, все участники и организаторы конференции, посвященной памяти Гиппократа! Сердечно благодарю всех Вас не только за Ваши высокие экспертные оценки моего доклада, но и за Ваш высокий профессионализм, так ярко проявившийся в Ваших трудах, представленных как на этой конференции, так и на многих других, ей предшествующих! Честно говоря, я бы с таким же большим удовольствием поблагодарила каждого из Вас лично, однако прекрасные представители подрастающего поколения Украины, не только создающие сейчас музей первому нобелевскому лауреату Слобожанщины, но и участвующие в создании всемирной электронной книги-памяти «Мечников – миру, народы мира – великому сыну» убедительно попросили меня обратиться ко всем Вам сразу с просьбой прислать по электронному адресу…. Ваши доклады с комментариями к ним. Они даже придумали название раздела для этой книги - «Нас объединили всемирно известные врач Гиппократ, биолог Мечников и ГИСАП*)». Дело в том, что Мечников на протяжении более 25 лет, отстаивая свое любимое детище – клеточную теорию иммунитета, не пропускал ни одного многолюдного собрания естествоиспытателей, а затем в письмах к многочисленны друзьям живо комментировал происходящее на них. Этот раздел книги наглядно покажет всему миру, как происходят современные интерактивные мероприятия такого рода, ведь печатные труды конференций в полной мере не отражают их работу и значение для дальнейших разработок ученых. Все жители Слобожанщины будут бесконечно признательны Вам, если Вы предложите им прислать в книгу и работы других известных Вам сограждан, написавших о великом ученом, оставившем свой неизгладимый в веках вклад во многих областях естествознания. Нам всем очень хочется, чтобы данная книга соответствовала уровню ученого, которому она посвящается. А это, поверьте, невозможно, без Вашего непосредственного участия в ней, как замечательных продолжателей дела всей его жизни. Я, со своей стороны, изо всех своих сил постараюсь оправдать Ваше высокое доверии и буду рада вместе с Вами участвовать в создании этой книги-памяти. Еще раз благодарю всех Вас за добрые и искренние пожелания в мой адрес и от всей души желаю Вам дальнейших творческих и профессиональных достижений, любви и понимания близких Вам людей и учеников, время для общения с которыми часто значительно сокращается из-за Вашей непрерывной творческой и научной работы. С уважением Телепнева Людмила Георгиевна.

Потопальський Анатолій Іванович

Очень интересная теоретическая статья, посвященная возможным путям эволюции биоструктур, связанных из сохранением, реализацией и передачей наследственной информации в биосистемах. Согласно мнению автора, все особенности генетического кода, в том числе наличие стоп-кодонов, кодонов-синонимов, возможно объяснить особенностями первичной биоструктуры и входящих в нее элементов, также взаимодействие с другими элементами структуры и с окружающей средой. Именно такая первородная биоструктура, в которой была заложена возможность эволюции, и послужила прообразом для создания нуклеосом и современных систем регуляции всех жизненных функций организма как единого целого с окружающей средой. Автору желаем дальнейших успехов в выяснении Тайны из Тайн, которая, даже познанной, казалось бы, до основания, будет оставаться такой и для следующих поколений, потому, что биоструктуры эволюционируют, как и вся Вселенная, и такая возможность объясняется именно особенностями их уникальной, связанной с Жизнью, структуры. С уважением, А.И. Потопальский, В.А. Кацан

Никонов Михаил Васильевич

Уважаемая Людмила Георгиевна! Вами проделана серьёзная научная работа, получены интересные результаты, сделаны корректные выводы. Желаю Вам дальнейших творческих успехов в интересной и очень важной для человечества проблеме. С уважением М.В. Никонов

Химич Галина Захаровна

Автором проведена большая системная высокого научного уровня работа.Раскрывается довольно длинный эволюционный путь биоструктуры. Любая биоструктура постоянно испытывает на себе внешнее воздействме окружающей среды и, уничтожая близлежащие биоструктуры, она может "трансформировать" сохранившиеся аналогичные ей субъединицы. Это автором удачно продемонстрировано на рисунке. В заключение автором сделан вывод,что первородная биоструктура не только определила генетический код, но и, эволюционируя, послужила прообразом создания нуклеосом, ставшей более стабильной биоструктурой по сравнению с первичной. Желаю Вам, Людмила, дальнейших успехов. С уважением Галина захаровна Химич.

Григоренко Любовь Викторовна

Уважаемая Людмила Анатольевна! Ваш доклад очень интересен; идея инновационная, наверное 100 % уникальности. Вы занимаетесь революционными исследованиями, так как идея стволовых клеток, структура генома, клонирование - уже давно занимает умы зарубежных коллег, учёных, - это медицина будущего. Желаю Вам дальнейших творческих успехов в реализации Ваших исследований и поддержки научной общественности. С уважением, Любовь

Сарсекова Дани

Уважаемая г-жа Людмила Телепнева! Работа, выполненная Вами, довольно трудо - и наукоемкая. В результате кропотливого труда Вами сделаны выводы о том, что первородная биоструктура может служить прообразом для создания нуклеосомы, биоструктурой которой стала более стабильной . Желаю успехов в дальнейших исследованиях. С уважением Дани

Кулиева Хокума

Автором выбрана интересная тема, научно доказано и разработана схема формирования сложных биоструктур. Интересны заключения, которые указывают на то, что "катализирующие вещества имеют общую схему строения", а значить и их функций. Чем сложнее биоструктура, тем сложнее форма и вещество, удерживающее их, в данном случае белки, богатые незаменимыми аминокислотами - аргинин и лизином. Желаю успехов и благополучия в дальнейших исследованиях. hokuma kuliyeva

Дубровский Юрий Владимирович

Автором выполнена работа очень высокого научного уровня, снимающая многие кажущиеся противоречия молекулярной организации биосистем и, пожалуй, объясняющая возникновение первичного гомеостаза. Очень интересно предположение о практически одновременном (в эволюционном масштабе) возникновении вирусов и клеточных структур. Принятая автором методология моделирования субстратной организации живого заслуживает особого внимания. Кажется, сходными по сути моделями оперировали Уотсон и Крик при создании концепции двойной спирали ДНК. Однако, не совсем ясно - был ли какой-то внешний или внутренний побуждающий импульс для формирования наиболее целесообразной структурной организации сложных молекулярных соединений и была ли первородная биоструктура ещё при своём возникновении точкой приложения естественного отбора ? С уважением, Ю.В. Дубровский

Телепнева Людмила Георгиевна

Глубокоуважаемый Юрий Владимирович Дубровский! Очень признательна Вам за такую очередную оценку моего труда! Поэтому не скрою от всех, что любая справедливая оценка труда ученым, работами которого восхищаешься на протяжении десятков лет, всегда окрыляет на новый научный поиск. Ведь в замечаниях его не только виден твой промах, но и порою открывается цель, к которой ты должен стремиться в познании недостижимой истины – своеобразной линии горизонта научного знания об окружающем нас мире. К великому сожалению, Юрий Владимирович, из-за стремления рассказать больше о дальнейшей эволюции биоструктуры, названной мною сокращенно как «БСОЛ-2012» («BSOL-2012»), я не упоминула в этой работе о том, что она в своем становлении прошла достаточно длинный эволюционный путь. К тому же, он был довольно подробно изложен в моих статьях, размещенных в «Sci-article.ru». Вы абсолютно правы в том, что любая биоструктура с самого своего возникновения постоянно и неизбежно испытывает на себе внешнее воздействие окружающей среды. Но, именно она, безжалостно и бездушно уничтожая поблизости аналогичную биоструктуру, может «доставить» чудом сохранившейся «БСОЛ-2012» субъединицы, аналогичные её субъединицам. Данное обстоятельство и отмечено на рис. 2а, где субъединицы из разрушенных ранее «БСОЛ-2012», окрашенные теперь в синий цвет, окружили целую «БСОЛ-2012», окрашенную в серый цвет, не только создав при этом для её 9-ти субъединиц «защитный вал» от воздействий внешней среды, но и невольно превратив каждую из её субъединиц в суперэлемент данной объединенной биостуктуры. Следует заметить, что при переходе в кубическую форму существования данные субъединицы объединенной биосруктуры вновь будут стремиться собраться в прежнюю, эволюционно выгодную для них кубоподобную форму, создав при этом симметричное соединение двух «БСОЛ-2012» с элементами «защиты» на свободных концах. Причем в этом случае, в отличие от перехода в кубическую форму существования одиночной кубической «БСОЛ», не происходит утраты половины скрепляющих элементов первичной биоструктуры, окрашенных на рис. 2а в красный цвет. Теперь все 8 скрепляющих элементов, в роли которых могут выступать аминокислоты (углеводы или ионы металлов) могут разместиться в восьми биоканалах, созданных в результате сборки в объединенную биоструктуру. При этом каждая из этих скрепляющих биодобавок может выбрать более комфортный для неё и всей биоструктуры биоканал, созданный основаниями двух её субъединиц и образующей третьей субъединицы. Поскольку в плоской форме существования биобухта, в которой надолго может задержаться аминокислота, создается образующими двух субъединиц биоструктуры, то и в кубической форме существования биоканала, данная аминокислота будет больше взаимодействовать с субъединицей, поставляющей для создания данного канала свою образующую, чем с двумя другими, также участвующими в создании этого канала. Это обстоятельство, вероятно, и закрепило навечно тройку нуклеотидов, окружающих одну аминокислоту, создав тем самым часть биоструктуры, которую затем человек назвал «кодоном» этой аминокислоты. Таким образом, именно аминокислота выбирает центральный нуклеотид своего кодона, с которым она постоянно контактирует через его образующую как в плоскостной, так и в объемной формах существования «БСОЛ-2012» и в дальнейших её эволюционно выверенных потомках. Поскольку в данные биоканалы «БСОЛ-2012» аминокислоты могли заходить, как слева, так и справа, аминокислоты могли располагаться в двух восозданных кубических формах «БСОЛ-2012» либо «нос» к «носу» (т.е. N-концами друг к другу, как будущие inverted repeats), либо последовательно выставив свои менее объемные N-концы в одну сторону («нос»-«хвост» - direct repeats), образуя при этом возможность в дальнейшем создавать пептидные связи. Это обстоятельство затем и отразилось в бесчисленных повторах ДНК, которые могут быть прямыми, инвертированными и комплементарными палиндромами. Поскольку палиндромом называют любой симметричный относительно своей середины набор символов, такую новую биоструктуру, находящуюся в кубической форме существования (рис. 2б) поправу можно назвать первым «Биологическим палиндромом» (БП). Причем в зависимости от материала его субъединиц биоструктрура рис. 2б будет представлять собою либо липопротеидную либо нуклеотидную нить (цепь). В этой связи отметим, что исключительным правилом для человека является вхождение полилейциновых повторов в сигнальные пептиды. [Экспансия нуклеотидных повторов[vmede.org/sait/?page=30&id.]]. Обратим при этом особое внимание на тот факт, что только серин из трех шестикодонных аминокислот, способен поменять свой средний нуклеотид кодона на иной, поскольку в его четырех кодонах он представлен цитозином (С), а в двух других - гуанином (G). Следует также заметить, что у аргинина во всех его шести кодонах средний нуклеотид тот же – G, в то время как у лейцина во всех кодонах в качестве среднего нуклеотида выступает урацил (U) Таким образом, невольно объясняется задействование именно серина во многих реакционных центрах бесчисленных и разнообразных ферментов (энзимов), в отличие от двух других шестикодонных аминокислот. В связи с тем, что белки, могли объединять эти довольно длительно живущие биологические палинромы (БП), состоящие из двух последовательно соединенных «БСОЛ-2012» и аналогичных им субъединиц, защищающих первородные БС от воздействия внешней среды, они и стали объединяться в соединения, подобные «новой модели нуклеосомы»-2015 («НМН-2015» или ). В подобной НМН шесть идентичных «БСОЛ-2012» не только защищают от воздействия внешней среды седьмую, центральную «БСОЛ-2012», но и в случае своей гибели поставляют ей свои идентичные составляющие для замены случайно утраченной ею субъединицы. Еще раз огромнейшее спасибо за заданный вопрос, ибо он свидетельствует о том, что Вам данное направление науки также интересно, как и Ваша любимая гидробиология. С уважением и пожеланием всего самого наилучшего Телепнева Л.Г.

Дубровский Юрий Владимирович

Я просто в восторге от Ваших изысканий. Примерно три десятилетия назад академик Энгельгардт в острых дискуссиях обосновывал факт становления молекулярной биологии как отдельной биологической науки. При этом он категорически возражал, против её понимания как продукта синтеза биохимии и биофизики. Он доказывал, что её следует понимать скорее как синтез теории биомолекул и стереометрии. Объяснял, что сферой молекулярной биологии является, в первую очередь, изучение элементарных структур и процессов в трёхмерном пространстве и что именно пространственный анализ элементарной организации живого принесёт наиболее значимые и актуальные знания. Методология и результаты Ваших исследований - блестящее тому подтверждение. С уважением, Ю.В. Дубровский
Партнеры
 
 
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
image
Would you like to know all the news about GISAP project and be up to date of all news from GISAP? Register for free news right now and you will be receiving them on your e-mail right away as soon as they are published on GISAP portal.